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文檔簡介
1、本實驗對從自然發(fā)酵生產豆制品中分離產蛋白酶菌株,并對其蛋白酶的酶學性質及對豆腐發(fā)酵變化進行了探討。 研究結果表明:初步篩選得到4株產蛋白酶的菌株,其中產蛋白酶活力較高的是M2菌株,M1菌株的酶活力最低。經菌株穩(wěn)定性試驗表明,M2菌株的傳代穩(wěn)定性較好。對M2菌株進行簡單的實驗室鑒定,根據菌落形態(tài)觀察,個體形態(tài)觀察和掃描電鏡分析,初步將該菌株歸為真菌門(Fungi)、藻菌綱(Phycomycetes)、毛霉目(Mucorales)、
2、毛霉科(Mucoraceae)、毛霉屬(MucorMicheliexFries)。 在溫度28℃、初始pH5.0、接種量2%、裝液量100mL和轉速150r/min的條件下,有利于M2菌株蛋白酶的生產。M2菌株產的蛋白酶可能是含多種蛋白酶的復合酶系,以酸性蛋白酶為主,最適作用pH為4,最適作用溫度為55℃。在4℃、pH為5~6時,蛋白酶有著較好的穩(wěn)定性。一些常見的金屬離子對毛霉蛋白酶活性有一定的影響,在5.0mmol/L的濃度下
3、,Mn2+、Ca2+、Mg2+對蛋白酶有較強的活化作用,而Zn2+、Fe2+、Fe3+對蛋白酶有一定的抑制作用。低濃度的NaCl有激活作用但在高濃度下產生抑制作用。該酶的分子量在30KD以上。 利用質構儀和掃描電子顯微鏡研究毛霉發(fā)酵豆腐的質構和微觀結構,通過電泳分析豆腐的蛋白質水解情況,并與未發(fā)酵豆腐經行對比。結果表明,與未發(fā)酵豆腐相比,發(fā)酵豆腐的硬度和黏性增大,內聚性和彈性減小。其微觀結構較均勻致密。電泳分析和微結構分析均顯示
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